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웹진 Vol.24, No.10 (2022년 10월) 발간
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최유리
최유리 (Yuri Choi) 저자 이메일 보기
서울대학교
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  CV updated 2022-09-16 14:48
 
조회 460  인쇄하기 주소복사 트위터 공유 페이스북 공유 
FOXL2 and FOXA1 cooperatively assemble on the TP53 promoter in alternative dimer configurations
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Abstract

Although both the p53 and forkhead box (FOX) family proteins are key transcription factors associated with cancer progression, their direct relationship is unknown. Here, we found that FOX family proteins bind to the non-canonical homotypic cluster of the p53 promoter region (TP53). Analysis of crystal structures of FOX proteins (FOXL2 and FOXA1) bound to the p53 homotypic cluster indicated that they interact with a 2:1 stoichiometry accommodated by FOX-induced DNA allostery. In particular, FOX proteins exhibited distinct dimerization patterns in recognition of the same p53-DNA; dimer formation of FOXA1 involved protein–protein interaction, but FOXL2 did not. Biochemical and biological functional analyses confirmed the cooperative binding of FOX proteins to the TP53 promoter for the transcriptional activation of TP53. In addition, up-regulation of TP53 was necessary for FOX proteins to exhibit anti-proliferative activity in cancer cells. These analyses reveal the presence of a discrete characteristic within FOX family proteins in which FOX proteins regulate the transcription activity of the p53 tumor suppressor via cooperative binding to the TP53 promoter in alternative dimer configurations.

논문정보
- 형식: Research article
- 게재일: 2022년 08월 (BRIC 등록일 2022-09-13)
- 연구진: 국내(교신)+국외 연구진태극기
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