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윤나오
윤나오 (Na-Oh Yunn) 저자 이메일 보기
POSTECH
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  CV updated 2021-01-12 11:08
 
조회 148  인쇄하기 주소복사 트위터 공유 페이스북 공유 
A hotspot for enhancing insulin receptor activation revealed by a conformation-specific allosteric aptamer
열기 Authors and Affiliations

Abstract

Aptamers are single-stranded oligonucleotides that bind to a specific target with high affinity, and are widely applied in biomedical diagnostics and drug development. However, the use of aptamers has largely been limited to simple binders or inhibitors that interfere with the function of a target protein. Here, we show that an aptamer can also act as a positive allosteric modulator that enhances the activation of a receptor by stabilizing the binding of a ligand to that receptor. We developed an aptamer, named IR-A43, which binds to the insulin receptor, and confirmed that IR-A43 and insulin bind to the insulin receptor with mutual positive cooperativity. IR-A43 alone is inactive, but, in the presence of insulin, it potentiates autophosphorylation and downstream signaling of the insulin receptor. By using the species-specific activity of IR-A43 at the human insulin receptor, we demonstrate that residue Q272 in the cysteine-rich domain is directly involved in the insulin-enhancing activity of IR-A43. Therefore, we propose that the region containing residue Q272 is a hotspot that can be used to enhance insulin receptor activation. Moreover, our study implies that aptamers are promising reagents for the development of allosteric modulators that discriminate a specific conformation of a target receptor.

논문정보
- 형식: Research article
- 게재일: 2021년 01월 (BRIC 등록일 2021-01-08)
- 연구진: 국내연구진태극기
- 분야: Cell_Biology, Molecular_Biology, Biochemistry
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