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노성훈
노성훈 (Soung-Hun Roh) 저자 이메일 보기
서울대학교
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Cryo-EM and MD infer water-mediated proton transport and autoinhibition mechanisms of Vo complex
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Abstract

Rotary vacuolar adenosine triphosphatases (V-ATPases) drive transmembrane proton transport through a Vo proton channel subcomplex. Despite recent high-resolution structures of several rotary ATPases, the dynamic mechanism of proton pumping remains elusive. Here, we determined a 2.7-Å cryo–electron microscopy (cryo-EM) structure of yeast Vo proton channel in nanodisc that reveals the location of ordered water molecules along the proton path, details of specific protein-lipid interactions, and the architecture of the membrane scaffold protein. Moreover, we uncover a state of Vo that shows the c-ring rotated by ~14°. Molecular dynamics simulations demonstrate that the two rotary states are in thermal equilibrium and depict how the protonation state of essential glutamic acid residues couples water-mediated proton transfer with c-ring rotation. Our cryo-EM models and simulations also rationalize a mechanism for inhibition of passive proton transport as observed for free Vo that is generated as a result of V-ATPase regulation by reversible disassembly in vivo.

논문정보
- 형식: Research article
- 게재일: 2020년 10월 (BRIC 등록일 2020-10-13)
- 연구진: 국내(교신)+국외 연구진태극기
- 분야: Structural_Biology
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