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윤호종
윤호종 (Hojong Yoon) 저자 이메일 보기
Harvard University
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Structural complementarity facilitates E7820-mediated degradation of RBM39 by DCAF15
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Abstract

The investigational drugs E7820, indisulam and tasisulam (aryl-sulfonamides) promote the degradation of the splicing factor RBM39 in a proteasome-dependent mechanism. While the activity critically depends on the cullin RING ligase substrate receptor DCAF15, the molecular details remain elusive. Here we present the cryo-EM structure of the DDB1–DCAF15–DDA1 core ligase complex bound to RBM39 and E7820 at a resolution of 4.4 Å, together with crystal structures of engineered subcomplexes. We show that DCAF15 adopts a new fold stabilized by DDA1, and that extensive protein–protein contacts between the ligase and substrate mitigate low affinity interactions between aryl-sulfonamides and DCAF15. Our data demonstrate how aryl-sulfonamides neo-functionalize a shallow, non-conserved pocket on DCAF15 to selectively bind and degrade RBM39 and the closely related splicing factor RBM23 without the requirement for a high-affinity ligand, which has broad implications for the de novo discovery of molecular glue degraders.

논문정보
- 형식: Research article
- 게재일: 2019년 11월 (BRIC 등록일 2019-11-06)
- 연구진: 국외연구진
- 분야: Structural_Biology, Chemical Biology
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