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천나영
천나영 (Na Young Cheon) 저자 이메일 보기
UNIST
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Single-molecule visualization reveals the damage search mechanism for the human NER protein XPC-RAD23B
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Abstract

DNA repair is critical for maintaining genomic integrity. Finding DNA lesions initiates the entire repair process. In human nucleotide excision repair (NER), XPC-RAD23B recognizes DNA lesions and recruits downstream factors. Although previous studies revealed the molecular features of damage identification by the yeast orthologs Rad4-Rad23, the dynamic mechanisms by which human XPC-RAD23B recognizes DNA defects have remained elusive. Here, we directly visualized the motion of XPC-RAD23B on undamaged and lesion-containing DNA using high-throughput single-molecule imaging. We observed three types of one-dimensional motion of XPC-RAD23B along DNA: diffusive, immobile and constrained. We found that consecutive AT-tracks led to increase in proteins with constrained motion. The diffusion coefficient dramatically increased according to ionic strength, suggesting that XPC-RAD23B diffuses along DNA via hopping, allowing XPC-RAD23B to bypass protein obstacles during the search for DNA damage. We also examined how XPC-RAD23B identifies cyclobutane pyrimidine dimers (CPDs) during diffusion. XPC-RAD23B makes futile attempts to bind to CPDs, consistent with low CPD recognition efficiency. Moreover, XPC-RAD23B binds CPDs in biphasic states, stable for lesion recognition and transient for lesion interrogation. Taken together, our results provide new insight into how XPC-RAD23B searches for DNA lesions in billions of base pairs in human genome.

논문정보
- 형식: Research article
- 게재일: 2019년 08월 (BRIC 등록일 2019-08-05)
- 연구진: 국내연구진태극기
- 분야: Biophysics, Biochemistry
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  댓글 1
회원작성글 biojayil  (2019-08-23 20:29)
나영아, 네가 정말 수고가 많았다.
앞으로 더 좋은 연구 많이 하고, 훌륭한 과학자가 되길 바란다.
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