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주유진
주유진 (Yoo Jin Joo) 저자 이메일 보기
Harvard Medical School
 
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In vitro analysis of RNA polymerase II elongation complex dynamics
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Abstract

RNA polymerase II elongation complexes (ECs) were assembled from nuclear extract on immobilized DNA templates and analyzed by quantitative mass spectrometry. Time-course experiments showed that initiation factor TFIIF can remain bound to early ECs, while levels of core elongation factors Spt4–Spt5, Paf1C, Spt6–Spn1, and Elf1 remain steady. Importantly, the dynamic phosphorylation patterns of the Rpb1 C-terminal domain (CTD) and the factors that recognize them change as a function of postinitiation time rather than distance elongated. Chemical inhibition of Kin28/Cdk7 in vitro blocks both Ser5 and Ser2 phosphorylation, affects initiation site choice, and inhibits elongation efficiency. EC components dependent on CTD phosphorylation include capping enzyme, cap-binding complex, Set2, and the polymerase-associated factor (PAF1) complex. By recapitulating many known features of in vivo elongation, this system reveals new details that clarify how EC-associated factors change at each step of transcription.

Keywords : RNA polymerase II C-terminal domain (CTD), DSIF, Spt6, Paf1 complex, Cdk7, transcription elongation

논문정보
- 형식: Research article
- 게재일: 2019년 03월 (BRIC 등록일 2019-03-11)
- 연구진: 국외연구진
- 분야: Cell_Biology, Developmental_Biology, Genetics
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발표: 박성열 (KAIST)
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