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스크립스 연구소- 신경계의 중요 효소인 TTLL7의 구조 규명!
의학약학 KISTI (2015-05-15)
스크립스 연구소 (The Scripps Research Institute, TSRI)가 신경계의 건강에 중요한 효소를 규명하였다.

TSRI 과학자가 미국 국립 보건원(National Institutes of Health, NIH) 연구진과의 긴밀한 협력 연구를 통해 세포 기능과 신경계 발생과 관련된 중요한 단백질의 구조를 규명하였다. 새로운 구조는 단백질이 세포의 구성 요소와 어떻게 결합하는지를 이해하는데 중요한 단서를 제공한다. 이것은 또한 튜불린 티로신 리가제 유사계 (tubulin tyrosine ligase-like, TTLL family)에 속하는 모든 리가제의 첫 번째 구조라 할 수 있다.

과학자들은 이들 단백질의 돌연변이가 희귀성 버트 증후군(Joubert syndrome)과 망막 장애(retinal dystrophy)를 포함한 퇴행성 신경 질환과 연관되었기 때문에 TTLLs의 기능에 대해 특히 호기심을 가져왔다. "이 단백질은 신경계에서 매우 높게 발현되며 신경 발생에 중요한 역할을 하고 있다"고 TSRI의 교수인이자 공동 제1저자인 엘리자베스 윌슨-쿠밸렉(Elizabeth Wilson-Kubalek)이 말했다.

이 연구는 저널 `Cell` 온라인에 게재되었다.

세포 속의 고속도로
이전의 연구에서 TTLL7이 한 개 이상의 아미노산인 글루탐산을 첨가함으로써 세포내 구성 요소를 운송하며 미세소관을 조정하는 것을 보여주었으나 이 과정이 어떻게 이루어지는지는 수수께끼로 남아있었다. 이번 연구는 그 질문에 대한 해답을 제시하고 있다. 연구진은 처음으로 TTLL7의 세 개의 양전하를 띤 부위가 어떻게 미세 소관인 기질과 결합하는지를 관찰하였다. 가장 중요한 것은 TTLL7의 활성 부위가 이상적으로 베타 튜불린의 음전하를 띤 `베타 꼬리(beta-tail)` 부위와 접한다는 것을 발견하였다. 미세 소관에서 돌출된 알파와 베타 꼬리는 변환되는 부위로 이를 통해 어떤 모터 및 관련 단백질이 미세 소관과 결합하는지를 결정하는 것으로 알려져 있다.

이번 연구 결과로 TTLL7과 유사 단백질이 미세 소관에 아미노산을 첨가하고 특정 단백질을 신속하게 운송하도록 추적하는 현상인 `튜불린 코드(tubulin code)`에 대한 이해를 좀 더 돕게 되었다. "이는 운송에 대한 새로운 노선을 규명한 것과 같다"고 TSRI의 조교수이자 이번 연구의 공동 저자인 가브리엘 랜더(Gabriel Lander)가 말했다.

더 큰 퍼즐의 한 조각
연구진은 TTLL7의 구조를 X선 결정학과 전자현미경을 통해 규명할 수 있었다. 이번 논문의 공동 교신 저자인 안토니아 롤-머캑 (Antonina Roll-Mecak)이 주도한 미국 국립보건원(NIH)의 연구진은 X선 빔을 이용하여 결정화된 TTLL7 단백질의 원자 구조를 구축하였다. TSRI 연구진은 다음으로 전자현미경을 사용하여 높은 에너지의 전자를 가진 시료로 미세 소관에 결합했을 때의 TTLL7을 관찰하였다. NIH 연구진은 낮은 해상도의 3차원 전자 현미경 이미지를 구축하여 미세 소관 표면과 결합하는 부위를 규명하였다.

"구조 기술과 생화학을 결합함으로써 우리는 좀 더 완전한 연구 결과를 얻을 수 있었다. 지금까지 아무도 볼 수 없었던 것을 본다는 것은 매우 신나는 일"이라고 윌슨-쿠밸렉이 말했다. 윌슨-쿠밸렉은 연구를 퍼즐을 맞추는 것과 유사하다고 생각한다. 이번 새로운 조각을 맞추면서 연구진은 미세 소관의 기능에 대한 새로운 측면을 가늠할 수 있게 되었고 보건 의료에 응용할 수 있을 것이다.

"이번 연구 결과는 처음으로 이 단백질이 어떻게 미세 소관에 위치하는지를 규명하였으며, 이는 앞으로 관련 분야 연구에 매우 중요하게 작용할 것"이라고 윌슨-쿠밸렉이 덧붙여 말했다.

사진. TTLL7의 구조


출처 : http://www.eurekalert.org/pub_releases/2015-05/sri-tri051115.php
정보제공 : KISTI 미리안 글로벌동향브리핑
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