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이찬우
이찬우 (Chanwoo Lee) 저자 이메일 보기
서울대학교
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  CV updated 2022-07-08 14:18
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Evolutionary balance between foldability and functionality of a glucose transporter
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Abstract

Despite advances in resolving the structures of multi-pass membrane proteins, little is known about the native folding pathways of these complex structures. Using single-molecule magnetic tweezers, we here report a folding pathway of purified human glucose transporter 3 (GLUT3) reconstituted within synthetic lipid bilayers. The N-terminal major facilitator superfamily (MFS) fold strictly forms first, serving as a structural template for its C-terminal counterpart. We found polar residues comprising the conduit for glucose molecules present major folding challenges. The endoplasmic reticulum membrane protein complex facilitates insertion of these hydrophilic transmembrane helices, thrusting GLUT3’s microstate sampling toward folded structures. Final assembly between the N- and C-terminal MFS folds depends on specific lipids that ease desolvation of the lipid shells surrounding the domain interfaces. Sequence analysis suggests that this asymmetric folding propensity across the N- and C-terminal MFS folds prevails for metazoan sugar porters, revealing evolutionary conflicts between foldability and functionality faced by many multi-pass membrane proteins.

논문정보
- 형식: Research article
- 게재일: 2022년 04월 (BRIC 등록일 2022-06-30)
- 연구진: 국내(교신)+국외 연구진태극기
- 분야: Molecular_Biology, Biophysics
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