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신동혁
신동혁 (Donghyuk Shin) 저자 이메일 보기
Goethe University, Max Planck Institute of Biophysics
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Papain-like protease regulates SARS-CoV-2 viral spread and innate immunity
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Abstract

The papain-like protease PLpro is an essential coronavirus enzyme required for processing viral polyproteins to generate a functional replicase complex and enable viral spread1,2. PLpro is also implicated in cleaving proteinaceous post-translational modifications on host proteins as an evasion mechanism against host anti-viral immune responses3–5. Here, we provide biochemical, structural and functional characterization of the SARS-CoV-2 PLpro (SCoV2-PLpro) and outline differences to SARS-CoV PLpro (SCoV-PLpro) in controlling host interferon (IFN) and NF-κB pathways. While SCoV2-PLpro and SCoV-PLpro share 83% sequence identity, they exhibit different host substrate preferences. In particular, SCoV2-PLpro preferentially cleaves the ubiquitin-like protein ISG15, whereas SCoV-PLpro predominantly targets ubiquitin chains. The crystal structure of SCoV2-PLpro in complex with ISG15 reveals distinctive interactions with the amino-terminal ubiquitin-like domain of ISG15, highlighting this high affinity and specificity. Furthermore, upon infection, SCoV2-PLpro contributes to the cleavage of ISG15 from interferon responsive factor 3 (IRF3) and attenuates type I interferon responses. Importantly, inhibition of SCoV2-PLpro with GRL-0617 impairs the virus-induced cytopathogenic effect, fosters the anti-viral interferon pathway and reduces viral replication in infected cells. These results highlight a dual therapeutic strategy in which targeting of SCoV2-PLpro can suppress SARS-CoV-2 infection and promote anti-viral immunity.

논문정보
- 형식: Research article
- 게재일: 2020년 07월 (BRIC 등록일 2020-07-29)
- 연구진: 국외연구진
- 분야: Structural_Biology, Biochemistry, Molecular_Biology
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  댓글 1
회원작성글 니케타스  (2020-09-15 03:31)
신박사님 늦었지만 다시 한번 축하드리고 한국에서의 교직 생활 잘 적응 하시리라 믿습니다.
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