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강원철
강원철 (Wonchull Kang) 저자 이메일 보기
University of California, Irvine
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조회 820  인쇄하기 주소복사 트위터 공유 페이스북 공유 
Structural Evidence for a Dynamic Metallocofactor During N2 Reduction by Mo-nitrogenase
열기 Authors and Affiliations

Abstract

The enzyme nitrogenase uses a suite of complex metallocofactors to reduce dinitrogen (N2) to ammonia. Mechanistic details of this reaction remain sparse. We report a 1.83-angstrom crystal structure of the nitrogenase molybdenum-iron (MoFe) protein captured under physiological N2 turnover conditions. This structure reveals asymmetric displacements of the cofactor belt sulfurs (S2B or S3A and S5A) with distinct dinitrogen species in the two αβ dimers of the protein. The sulfur-displaced sites are distinct in the ability of protein ligands to donate protons to the bound dinitrogen species, as well as the elongation of either the Mo–O5 (carboxyl) or Mo–O7 (hydroxyl) distance that switches the Mo-homocitrate ligation from bidentate to monodentate. These results highlight the dynamic nature of the cofactor during catalysis and provide evidence for participation of all belt-sulfur sites in this process.

논문정보 F1000선정
- 형식: Research article
- 게재일: 2020년 06월 (BRIC 등록일 2020-06-26)
- 연구진: 국외연구진
- 분야: Biochemistry, Structural_Biology, Microbiology
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발표: 김현민 (KAIST)
일자: 2020년 9월 29일 (화) 오후 02시 (한국시간)
언어: 한국어
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  댓글 1
회원작성글 Brin  (2020-08-07 17:12)
축하한다 원철아
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