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소영민
소영민 (Young-Min Soh) 저자 이메일 보기
University of Lausanne
 
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Self-organization of parS centromeres by the ParB CTP hydrolase
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Abstract

ParABS systems facilitate chromosome segregation and plasmid partitioning in bacteria and archaea. ParB protein binds centromeric parS DNA sequences and spreads to flanking DNA. We show that ParB is an enzyme that hydrolyzes cytidine triphosphate (CTP) to diphosphate (CDP). parS DNA stimulates cooperative CTP binding by ParB and CTP hydrolysis. A nucleotide co-crystal structure elucidates the catalytic center of the dimerization-dependent ParB CTPase. Single-molecule imaging and biochemical assays recapitulate features of ParB spreading from parS in the presence but not absence of CTP. The findings suggest that centromeres assemble by self-loading of ParB DNA sliding clamps at parS. ParB CTPase is not related to known nucleotide hydrolases and might be a promising target for developing new classes of antibiotics.

논문정보 F1000선정
- 형식: Research article
- 게재일: 2019년 10월 (BRIC 등록일 2019-10-31)
- 연구진: 국외연구진
- 분야: Biochemistry, Structural_Biology, Biophysics
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  댓글 1
회원작성글 스시돕  (2019-11-06 05:55)
Congratulations !
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