[DEBUG-WINDOW 처리영역 보기]
즐겨찾기  |  뉴스레터  |  오늘의 정보  |  e브릭몰e브릭몰 회원가입   로그인
BRIC홈 한국을 빛내는 사람들
온라인 진행 국제학회 참관기 접수중
스폰서배너광고 안내  배너1 배너2 배너3 배너4
과학으로 본 코로나19 (COVID-19)
전체보기 한빛사논문 상위피인용논문 인터뷰 그이후 한빛사통계
사진없음
권애란 (Ae-Ran Kwon) 저자 이메일 보기
대구한의대학교
조회 652  인쇄하기 주소복사 트위터 공유 페이스북 공유 
A novel chlorination-induced ribonuclease YabJ from Staphylococcus aureus
열기 Authors and Affiliations

Abstract

The characteristic fold of a protein is the decisive factor for its biological function. However, small structural changes to amino acids can also affect their function, for example in the case of post-translational modification (PTM). Many different types of PTMs are known, but for some, including chlorination, studies elucidating their importance are limited. A recent study revealed that the YjgF/YER057c/UK114 family (YjgF family) member RidA from Escherichia coli shows chaperone activity after chlorination. Thus, to identify the functional and structural differences of RidA upon chlorination, we studied an RidA homolog from Staphylococcus aureus: YabJ. The overall structure of S. aureus YabJ was similar to other members of the YjgF family, showing deep pockets on its surface, and the residues composing the pockets were well conserved. S. aureus YabJ was highly stable after chlorination, and the chlorinated state is reversible by treatment with DTT. However, it shows no chaperone activity after chlorination. Instead, YabJ from S. aureus shows chlorination-induced ribonuclease activity, and the activity is diminished after subsequent reduction. Even though the yabJ genes from Staphylococcus and Bacillus are clustered with regulators that are expected to code nucleic acid-interacting proteins, the nucleic acid-related activity of bacterial RidA has not been identified before. From our study, we revealed the structure and function of S. aureus YabJ as a novel chlorination-activated ribonuclease. The present study will contribute to an in-depth understanding of chlorination as a PTM.

논문정보 F1000선정
- 형식: Research article
- 게재일: 2018년 10월 (BRIC 등록일 2019-09-20)
- 연구진: 국내연구진태극기
- 분야: Biochemistry, Molecular_Biology, Cell_Biology
- 추천: Faculty of 1000 Biology
- 추천사유: Collet J and Goemans C: F1000Prime Recommendation of [Kim HJ et al., Biosci Rep 2018 38(5)]. In F1000Prime, 18 Sep 2019; 10.3410/f.734024752.793565266
발달장애, 지적장애 Armfield syndrome의 원인유전자 FAM50A 발견[Nat. Commun.]
김철희
발표: 김철희 (충남대학교)
일자: 2020년 8월 19일 (수) 오후 04시 (한국시간)
언어: 한국어
참석자 접수신청하기
다중오믹스 분석을 통한 식물 할로게나제 발견[Nat. Commun.]
김영훈
발표: 김영훈 (Massachusetts Institute...)
일자: 2020년 8월 27일 (목) 오전 10시 (한국시간)
언어: 영어
참석자 접수신청하기

  댓글 0
등록
 
엘앤씨바이오
관련링크
권애란 님 전체논문보기 >
관련인물
관련분야 논문보기
Biochemistry

Molecular_Biology

Biochemistry

외부링크
Google (by Ae-Ran Kwon)
Pubmed (by Ae-Ran Kwon)
프리미엄 Bio일정 Bio일정 프리미엄 안내
[EIRIC 세미나] 인공지능기반 데이터주도 정밀의료 및 신약개발
대용량 유전자(1~800개 유전자) 발현 정량 시스템 nanoString Webex에 초대합니다.
위로가기
한빛사 홈  |  한빛사FAQ  |  한빛사 문의 및 제안
 |  BRIC소개  |  이용안내  |  이용약관  |  개인정보처리방침  |  이메일무단수집거부
Copyright © BRIC. All rights reserved.  |  문의 member@ibric.org
트위터 트위터    페이스북 페이스북   유튜브 유튜브    RSS서비스 RSS
에펜도르프코리아