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이새봄 (Saebom Lee) 저자 이메일 보기
Johns Hopkins University School of Medicine
조회 478  인쇄하기 주소복사 트위터 공유 페이스북 공유 
Parkin interacting substrate zinc finger protein 746 is a pathological mediator in Parkinson’s disease
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Abstract

α-Synuclein misfolding and aggregation plays a major role in the pathogenesis of Parkinson’s disease. Although loss of function mutations in the ubiquitin ligase, parkin, cause autosomal recessive Parkinson’s disease, there is evidence that parkin is inactivated in sporadic Parkinson’s disease. Whether parkin inactivation is a driver of neurodegeneration in sporadic Parkinson’s disease or a mere spectator is unknown. Here we show that parkin in inactivated through c-Abelson kinase phosphorylation of parkin in three α-synuclein-induced models of neurodegeneration. This results in the accumulation of parkin interacting substrate protein (zinc finger protein 746) and aminoacyl tRNA synthetase complex interacting multifunctional protein 2 with increased parkin interacting substrate protein levels playing a critical role in α-synuclein-induced neurodegeneration, since knockout of parkin interacting substrate protein attenuates the degenerative process. Thus, accumulation of parkin interacting substrate protein links parkin inactivation and α-synuclein in a common pathogenic neurodegenerative pathway relevant to both sporadic and familial forms Parkinson’s disease. Thus, suppression of parkin interacting substrate protein could be a potential therapeutic strategy to halt the progression of Parkinson’s disease and related α-synucleinopathies.

Keywords: zinc finger protein 746, PARIS, α-synuclein, parkin, Parkinson’s disease

논문정보
- 형식: Research article
- 게재일: 2019년 06월 (BRIC 등록일 2019-06-27)
- 연구진: 국외연구진
- 분야: Neuroscience
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