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노성훈
노성훈 (Soung-Hun Roh) 저자 이메일 보기
서울대학교
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The Chaperonin TRiC/CCT Associates with Prefoldin through a Conserved Electrostatic Interface Essential for Cellular Proteostasis
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Abstract

Maintaining proteostasis in eukaryotic protein folding involves cooperation of distinct chaperone systems. To understand how the essential ring-shaped chaperonin TRiC/CCT cooperates with the chaperone prefoldin/GIMc (PFD), we integrate cryoelectron microscopy (cryo-EM), crosslinking-mass-spectrometry and biochemical and cellular approaches to elucidate the structural and functional interplay between TRiC/CCT and PFD. We find these hetero-oligomeric chaperones associate in a defined architecture, through a conserved interface of electrostatic contacts that serves as a pivot point for a TRiC-PFD conformational cycle. PFD alternates between an open “latched” conformation and a closed “engaged” conformation that aligns the PFD-TRiC substrate binding chambers. PFD can act after TRiC bound its substrates to enhance the rate and yield of the folding reaction, suppressing non-productive reaction cycles. Disrupting the TRiC-PFD interaction in vivo is strongly deleterious, leading to accumulation of amyloid aggregates. The supra-chaperone assembly formed by PFD and TRiC is essential to prevent toxic conformations and ensure effective cellular proteostasis.

논문정보
- 형식: Research article
- 게재일: 2019년 04월 (BRIC 등록일 2019-04-19)
- 연구진: 국내+국외 연구진
- 분야: Cell_Biology, Biochemistry, Molecular_Biology
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발표: 김현민 (KAIST)
일자: 2020년 9월 29일 (화) 오후 02시 (한국시간)
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