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Sushil Devkota (Sushil Devkota) 저자 이메일 보기
연세대학교
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Functional characterization of EI24-induced autophagy in the degradation of RING-domain E3 ligases

Sushil Devkotaa,#, Hyobin Jeongb,#, Yunmi Kima, Muhammad Alia, Jae-il Roha, Daehee Hwangb,*, and Han-Woong Leea,*

aDepartment of Biochemistry, College of Life Science and Biotechnology and Yonsei Laboratory Animal Research Center, Yonsei University, Seoul 120-749, Republic of Korea.
bDepartment of New Biology and Center for Plant Aging Research, Institute for Basic Science, DGIST, Daegu, 711-873, Republic of Korea

#These authors contributed equally to this work.
*Correspondence

ABSTRACT
Historically, the ubiquitin-proteasome system (UPS) and autophagy pathways were believed to be independent; however, recent data indicate that these pathways engage in crosstalk. To date, the players mediating this crosstalk have been elusive. Here, we show experimentally that EI24 (EI24, autophagy associated transmembrane protein), a key component of basal macroautophagy/autophagy, degrades 14 physiologically important E3 ligases with a RING (really interesting new gene) domain, whereas 5 other ligases were not degraded. Based on the degradation results, we built a statistical model that predicts the RING E3 ligases targeted by EI24 using partial least squares discriminant analysis. Of 381 RING E3 ligases examined computationally, our model predicted 161 EI24 targets. Those targets are primarily involved in transcription, proteolysis, cellular bioenergetics, and apoptosis and regulated by TP53 and MTOR signaling. Collectively, our work demonstrates that EI24 is an essential player in UPS-autophagy crosstalk via degradation of RING E3 ligases. These results indicate a paradigm shift regarding the fate of E3 ligases.

Keywords: autophagy, computational biology, E3 ligase, EI24, proteasome, RING-domain

논문정보
- 형식: Research article
- 게재일: 2016년 08월 (BRIC 등록일 2016-08-23)
- 연구진: 국내연구진태극기
- 분야: Cell_Biology
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