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홍성철
홍성철 (Sungchul Hohng) 저자 이메일 보기
서울대학교
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DNA cleavage and opening reactions of human topoisomerase IIα are regulated via Mg2+-mediated dynamic bending of gate-DNA

Sanghwa Leea,b,1, Seung-Ryoung Junga,b,1, Kang Heoa,b, Jo Ann W. Bylc, Joseph E. Deweesec,d, Neil Osheroffc,e,2, and Sungchul Hohnga,f,b,2

aDepartment of Physics and Astronomy,
fBiophysics and Chemical Biology, and
bNational Center for Creative Research Initiatives, Seoul National University, Seoul 151-747, Korea;
cDepartments of Biochemistry and
eMedicine (Hematology/Oncology), Vanderbilt University School of Medicine, Nashville, TN 37232-0146; and
dDepartment of Pharmaceutical Sciences, Lipscomb University College of Pharmacy, Nashville, TN 37204-3951

Edited by Martin Gellert, National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Diseases, National Institutes of Health, Bethesda, MD, and approved December 30, 2011 (received for review September 27, 2011)

Abstract
Topoisomerase II resolves intrinsic topological problems of double-stranded DNA. As part of its essential cellular functions, the enzyme generates DNA breaks, but the regulation of this potentially dangerous process is not well understood. Here we report single-molecule fluorescence experiments that reveal a previously uncharacterized sequence of events during DNA cleavage by topoisomerase II: nonspecific DNA binding, sequence-specific DNA bending, and stochastic cleavage of DNA. We have identified unexpected structural roles of Mg2+ ions coordinated in the TOPRIM (topoisomerase-primase) domain in inducing cleavage-competent DNA bending. A break at one scissile bond dramatically stabilized DNA bending, explaining how two scission events in opposing strands can be coordinated to achieve a high probability of double-stranded cleavage. Clamping of the protein N-gate greatly enhanced the rate and degree of DNA bending, resulting in a significant stimulation of the DNA cleavage and opening reactions. Our data strongly suggest that the accurate cleavage of DNA by topoisomerase II is regulated through a tight coordination with DNA bending.

N-gate clamping, single-molecule FRET, type II topoisomerase, G-segment selection, indirect readout

Footnotes
1S.L. and S.-R.J. contributed equally to this work.

2To whom correspondence may be addressed.

Author contributions: S.L., S.-R.J., N.O., and S.H. designed research; S.L., S.-R.J., and K.H. performed research; J.A.W.B., J.E.D., N.O., and S.H. contributed new reagents/analytic tools; S.L., S.-R.J., and K.H. analyzed data; and S.L., S.-R.J., N.O., and S.H. wrote the paper.

논문정보
- 형식: Research article
- 게재일: 2012년 02월 (BRIC 등록일 2012-02-10)
- 연구진: 국내(교신)+국외 연구진태극기
- 분야: Biophysics
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