실험Q&A를 통해 여러분의 지식을 나누어 주세요. 답변을 등록하시려면 로그인 해주세요.
본 정보는 네티즌에 의해 작성된 정보로, 내용 중 중요하다고 생각되는 부분은 추가적인 사실 확인을 반드시 하시길 바랍니다.
모든 단백질에 공통적인 내용이 아니기 때문에 해당 논문을 보지 않으면 알수
없습니다.
-
레벨3
레비나스
(대학생)
-
20.11.06 12:49
답변 감사드립니다 SPEED님
논문의 제목은 promotion of homologous recombination and genomic stability by RAD51AP1 via RAD51 recombinase enhancement 이고 RAD51AP1과 RAD51의 interaction을 위해서 point mutation을 저렇게 했다고 나와있는데, point mutation을 했을 때 RAD51AP1과 RAD51의 interaction이 확실히 감소했다는 것을 알 수 있었는데, point mutation을 할 때 글루타민이나 알라닌으로 대체한 것은 protein 특성을 바꾸기 위해서인 것인지 궁금합니다.
보통 단백질의 아미노산을 바꾸는 실험은 그 아미노산이 단백질 기능이나 구조에 어떤 영향을 줄것으로 기대하기 때문입니다.
가령 어떤 단백질 효소의 active site가 어느 아미노산이라고 추청될때 그 아미노산을 엉뚱한 아미노산으로 치환해서 효소기능이 사라지거나 변하는 것을 보려고 하는 것이지요.
그러므로 치환하는 아미노산은 보통 Gly나 Ala 같은 R-그룹이 단순하거나 ion 특성이 없는 것으로 바꾸거나, 또는 화학적 특성이 반대인 것으로 치환합니다.
가령 acidic 아미노산인 Glu를 basic 아미노산인 Arg으로 바꾸거나 Gly 등으로 바꾸는 등이 예가 되겠지요.
RAD51AP1의 전체 길이는 352aa이며 313-352 부분이 RAD51과 interaction하는
부분입니다.
이 부위에서 A와 Q로 치환하면 RAD51과의 interacion이 감소한다고 알려져
있습니다.
하지만 319, 329를 치환했는지는 다른 연구에서 밝혀진게 아닌가 합니다.
현재 Database에서 밝혀진 부위는 R333A, L336Q입니다.
또한 L345A, H346A입니다.
-
레벨3
레비나스
(대학생)
-
20.11.06 15:58
강시님 SPEED님 모두 감사드립니다.
SPEED님 그리고 한가지 더 여쭙고 싶은 것이 있는데 RAD51AP1의 interaction domain은 NCBI에 검색해서 찾으신 건가요?
-
레벨3
레비나스
(대학생)
-
20.11.07 11:50
감사드립니다~