세포 자극이 발생하면 PLC 효소가 세포막의 인지질을 분해해 신호를 전달합니다. 이 과정에서 생성된 PA(phosphatidic acid)는 세포막에 축적되고, Nir2 단백질이 이를 인식해 소포체와 세포막을 연결하는 막접촉점을 형성하여 PI(phosphatidyl inositol)과 PA를 막접촉점에서 운송합니다. 이번 연구에서는 Nir2의 세 가지 주요 도메인(LNS2, FFAT, DDHD)의 결정구조를 분석하여 Nir2가 PA를 감지하고 세포막에 결합하는 구조적 원리를 규명하였습니다. LNS2 도메인은 PA의 인산기를 인식해 막 결합을 유도하고, FFAT 모티프는 소포체막 단백질 VAPB와 결합하며, DDHD 도메인은 Nir2의 이합체 형성을 통해 안정적인 결합을 강화함을 확인하였습니다. 본 연구는 Nir2가 세포 내 신호의 지속성을 유지하는 구조적 작동 원리를 밝혀, 세포 신호 조절 메커니즘 이해에 중요한 단서를 제공합니다.