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'Prion diseases' 에 대한 통합검색결과 24건입니다.

한빛사24건

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- 장진형(KAIST, 현 Argonne National Laboratory)
- 박찬범(KAIST)
NIR Light-Triggered Structural Modulation of Self-Assembled Prion Protein Aggregates
- Small Jan 05 2025, | https://doi.org/10.1002/smll.202405354
- 2025.01
- 바이오·의료융합
- 임미희(KAIST)
Transition Metal Complexes as Therapeutics: A New Frontier in Combatting Neurodegenerative Disorders through Protein Aggregation Modulation
- Adv. Healthc. Mater. Sep 02 2024, | https://doi.org/10.1002/adhm.202401991
- 2024.09
- 생명과학
- 오상현(University of Minnesota)
Nanoparticle-Enhanced RT-QuIC (Nano-QuIC) Diagnostic Assay for Misfolded Proteins
- Nano Lett. 2023 May 10;23(9):4074-40 | https://doi.org/10.1021/acs.nanolett.3c01001
- 2023.05
Monoclonal antibody Y01 prevents tauopathy progression induced by lysine 280-acetylated tau in cell and mouse models
- J. Clin. Invest. Apr 17;133(8):e156537 | https://doi.org/10.1172/JCI156537
- 2023.04
- 의약학
- 이진형(Stanford University)
Mesoscale connections and gene expression empower whole-brain modeling of α-synuclein spread, aggregation, and decay dynamics
- Cell Reports Volume 41, Issue 6, 8 Nov 2022, 111631 | https://doi.org/10.1016/j.celrep.2022.111631
- 2022.11
First report of a strong association between genetic polymorphisms of the prion protein gene (PRNP) and susceptibility to chronic wasting disease in s
- Transbound. Emerg. Dis. First published: 29 March 2022 | https://doi.org/10.1111/tbed.14543
- 2022.03
- 의약학
In-depth examination of PrPSc in Holstein cattle carrying the E211K somatic mutation of the bovine prion protein gene (PRNP)
- Transbound. Emerg. Dis. First published: 01 September 2021 | https://doi.org/10.1111/tbed.14309
- 2021.09
- 의약학
Altered expression of glymphatic system-related proteins in prion diseases: Implications for the role of the glymphatic system in prion diseases
- Cell. Mol. Immunol. Published 06 August 2021 | https://doi.org/10.1038/s41423-021-00747-z
- 2021.08
- 의약학
Large-scale lipidomic profiling identifies novel potential biomarkers for prion diseases and highlights lipid raft-related pathways
- Vet. Res. Published: 21 July 2021, 52, Article number: 105 | https://doi.org/10.1186/s13567-021-00975-1
- 2021.07
- 의약학
- 윤여민(순천향대학교 서울병원)
- 이상훈(순천향대학교 의과대학, 순천향대학교 서울병원)
Melatonin?stimulated exosomes enhance the regenerative potential of chronic kidney disease?derived mesenchymal stem/stromal cells via cellular prion p
- J. Pineal Res. First published: 27 January 2020 | https://doi.org/10.1111/jpi.12632
- 2020.01
- 의약학
- 김은주(부산대학교 의과대학, 부산대학교병원, University of California, San Francisco)
Evidence of corticofugal tau spreading in patients with frontotemporal dementia
- Acta Neuropathol. First Online 21 September 2019 | DOI https://doi.org/10.1007/s00401-019-02075-z
- 2019.09
- 최진규(Case Western Reserve University)
Amyloid fibrils from the N-terminal prion protein fragment are infectious
- Proc. Natl. Acad. Sci. USA Published online before print November 14, 2016 | doi: 10.1073/pnas.1610716113
- 2016.11
- 전익수(차의과학대학교)
- 송지환(차의과학대학교)
Human-to-mouse prion-like propagation of mutant huntingtin protein
- Acta Neuropathol. First Online: 24 May 2016 | DOI: 10.1007/s00401-016-1582-9
- 2016.05
- 생명과학
김수정

Oregon Health and Science University

1. 논문관련 분야의 소개, 동향, 전망을 설명, 연구과정에서 생긴 에피소드 Protein folding is essential for protein function and thus cell survival. Anfinsen’s experiments in the 1950s, indicating that protein structure can be exclusively determined by the amino acid sequence opened a door for the protein folding field. For more than half a century, the field has intensively focused on in vitro refolding of denatured substrates, and provided a valuable insight. However, different from small model proteins that reversibly fold in vitro, many complex proteins do not refold once denatured, suggesting that folding process is substantially distinct in vivo. My research deals with a very fundamental question in biology; ‘How does a protein fold in cells?’ It has been extremely difficult to analyze protein folding in its native milieu as the nascent chain emerges from the ribosome. To address this, we established a novel approach using Fluorescence Resonance Energy Transfer (FRET) to quantitate structural transition of ribosome-bound nascent chain. Using this system, we identified the co-translational folding pathway of the Cystic Fibrosis Conductance Regulator (CFTR) nucleotide binding domain1 whose defective folding causes cystic fibrosis. We showed that the biosynthetic machinery optimizes folding outcome by controlling timing of critical folding steps. During protein synthesis, the intrinsic folding property imposed by the amino acid sequence is modulated via direct ribosome effects and the translation elongation rate. These paradigm-shifting results challenge the long-standing belief in the folding field, and provide a basis to study folding in a more wide cellular context. Furthermore, our results not only help us understand molecular mechanism of cystic fibrosis, but have significant implications in other protein misfolding disorders such as prion diseases, Parkinson’s disease, and Alzheimer’s disease. 2. 연구를 진행했던 소속기관 또는 연구소에 대해 소개 부탁 드립
- Science
- 2015.06.12
- Aaron Ciechanover(서울대학교 의과대학, Technion-Israel Institute of Technology)
- 권용태(서울대학교 의과대학)
Degradation of misfolded proteins in neurodegenerative diseases: therapeutic targets and strategies
- Exp. Mol. Med. Published 13 March 2015, volume 47, page e147 | https://doi.org/10.1038/emm.2014.117
- 2015.03
- 생명과학
- 나지훈(서울대학교)
- 정용근(서울대학교)
Beclin1 is recruited into lipid rafts by prion to activate autophagy in response to amyloid beta 42
- Autophagy Accepted 8, 12, 2013, Volume 9, Issue 12 | DOI:10.4161/auto.26118
- 2013.08
- 생명과학
장병기

한림대학교, 현 연세대학교 의과대학

1. 논문관련 분야의 소개, 동향, 전망을 설명, 연구과정에서 생긴 에피소드 단백질은 합성된 순간부터 수많은 post-translational modification에 노출되며 그로부터 하나의 단백질이 다양한 기능을 갖게 됩니다. 최근 10년 이상의 연구에서 단백질의 arginine 잔기가 citrulline으로 변형되는 과정인 Citrullination (또는 deimination)과 이 과정을 매개하는 peptidylarginine deiminase (PAD) 효소가 다양한 면역질환에 관여하고 있으며, 프리온 질환(Prion diseases), 다발성경화증(Multiple Sclerosis), 알츠하이머병(Alzheimer's disease), 류마티스성 관절염 (rheumatoid arthritis) 그리고 암과 같은 질환에 이르기까지 PAD 효소의 과발현과 시트룰린화된 단백질의 축적이 관찰되고, 이들의 역할과 질병과의 연관성에 대한 연구 결과가 보고되고 있습니다. 예를 들어, 류마티스성 관절염에서 PAD에 의해 시트룰린화된 단백질들이 자가항원으로 인식되고 다양한 자가 항체들(ACPA; antibodies to citrullinated protein antigens)이 생성되어 질환 증상을 더 악화시키는 것으로 보고되고 있으며, 혈장 또는 혈청에서 anti-CCP (cyclic citrulline peptide) ELISA 테스트를 통한 ACPA의 검출은 강력하고 유용한 진단 마커로서 사용되고 있습니다. 다발성경화증에서 미엘린 수초(myelin sheath)을 구성하는 단백질인 myelin basic protein(MBP)의 시트룰린화는 이 단백질을 분해하는 cathepsin D 효소에 의한 민감성이 최소 4배이상 증가하여, 결국 미엘린 수초를 형성하지 못해 질병을 유발시키는 것으로 보고되고 있습니다. 암세포에서 PAD는 다양한 tumor 억제 유전자의 발현을 억제하여 종양의 발생기전에 관여하는 것으로 밝혀졌습니다. 그러나 아직까지 수많은 시트룰린화된 단백질들이 동정되었음에도 불구하고 각각의 단백질 기능변화에 대한 연구는 미미한 편입니다. 본 연구의 목적은 여러가지 질환에서 시트룰린화된 형태로 발견되고, 혈청학적 진단마커로서 사용되고 있는 enolase라는 효소의 시트룰린화에 의한 기능 변화를 확인하는 것과, 시트룰린화된 enolase에 대한 특이항체 개발을 통해 질환 모델에서의 유용성 검증 및 퇴행성 신경질환 (프리온 질환과 알츠하이머병) 등에서 병리학적 변화를 구명하는 것이었습니다. 해당과정(glycolysis)에 관여하는 enolase는 3개의 isoform이 존재하는데, 시트룰린화된 enolase는 효소
- Biochem. J.
- 2013.08.02
- 김홍주(St. Jude Children’s Research Hospital)
- 김남철(St. Jude Children’s Research Hospital)
  Interview
Mutations in prion-like domains in hnRNPA2B1 and hnRNPA1 cause multisystem proteinopathy and ALS
- Nature 495, 467–473 (28 March 2013). Published online 03 March 2013 | doi:10.1038/nature11922
- 2013.03
- 생명과학
- 김홍주(St. Jude Children’s Research Hospital)
- 김남철(St. Jude Children’s Research Hospital)
  Interview
Mutations in prion-like domains in hnRNPA2B1 and hnRNPA1 cause multisystem proteinopathy and ALS
- Nature 495, 467–473 (28 March 2013). Published online 03 March 2013 | doi:10.1038/nature11922
- 2013.03
- 생명과학
- 이승재(건국대학교)
Cell-to-cell transmission of non-prion protein aggregates
- Nat. Rev. Neurol. 6, 702-706 (December 2010) | doi:10.1038/nrneurol.2010.145
- 2010.12
- 의약학