한빛사논문
- 조회1,065
Chang-Kyu Yoon1,2,†, Seung-Hwan Lee1,†, Jing Zhang3,†, Hye-Young Lee1,2, Min-Kyu Kim3,* and Yeong-Jae Seok1,*
1School of Biological Sciences and Institute of Microbiology, Seoul National University, Seoul, 08826, Korea,
2Research Institute of Basic Science, Seoul National University, Seoul, 08826, Korea
3Advanced Radiation Technology Institute, Korea Atomic Energy Research Institute, Jeongeup, 56212, Korea
*To whom correspondence should be addressed. : Yeong-Jae Seok
Correspondence may also be addressed to Min-Kyu Kim
†The authors wish it to be known that, in their opinion, the first three authors should be regarded as Joint First Authors.
Present address: Jing Zhang, The Center for Microbes, Development and Health, CAS Key Laboratory of Molecular Virology and Immunology, Institute Pasteur of Shanghai, Chinese Academy of Sciences, Shanghai, 200031, China.
Abstract
Phosphorylation state-dependent interactions of the phosphoenolpyruvate (PEP):carbohydrate phosphotransferase system (PTS) components with transcription factors play a key role in carbon catabolite repression (CCR) by glucose in bacteria. Glucose inhibits the PTS-dependent transport of fructose and is preferred over fructose in Vibrio cholerae, but the mechanism is unknown. We have recently shown that, contrary to Escherichia coli, the fructose-dependent transcriptional regulator FruR acts as an activator of the fru operon in V. cholerae and binding of the FruR-fructose 1-phosphate (F1P) complex to an operator facilitates RNA polymerase (RNAP) binding to the fru promoter. Here we show that, in the presence of glucose, dephosphorylated HPr, a general PTS component, binds to FruR. Whereas HPr does not affect DNA-binding affinity of FruR, regardless of the presence of F1P, it prevents the FruR-F1P complex from facilitating the binding of RNAP to the fru promoter. Structural and biochemical analyses of the FruR-HPr complex identify key residues responsible for the V. cholerae-specific FruR-HPr interaction not observed in E. coli. Finally, we reveal how the dephosphorylated HPr interacts with FruR in V. cholerae, whereas the phosphorylated HPr binds to CcpA, which is a global regulator of CCR in Bacillus subtilis and shows structural similarity to FruR.
논문정보
- Research article
- 2023년 03월 (BRIC 등록일 2023-04-20)
- 국내 연구진
- 생명과학 > 미생물학
관련 웨비나
![포도당에 의한 콜레라균 과당 수송 단백질 발현 억제 기전 규명 [Nucleic Acids Res.]](/upload/board/files/onseminar/thumb/thumb_0000567.png)
학술웨비나
포도당에 의한 콜레라균 과당 수송 단백질 발현 억제 기전 규명 [Nucleic Acids Res.] 콜레라나 패혈증을 일으키는 고위험 병원균인 비브리오균이 인체에 감염했을 때, 과당을 수송하는 단백질의 발현이 매우 증가한다. 이를 통해 과당 수송 단백질이 독소 발현과 관계가 있는 것으로 알려져 있지만, 해당 단백질 양을 어떻게 조절할 수 있는지는 알려지지 않은 상태였다. 본 연구를 통해, 포도당이 존재할 때, 비브리오 콜레라균에서 포도당의 세포 내 수송에 관련된 인산 전달계 단백질인 HPr이 과당 오페론 전사 활성인자 FruR과 직접적인 결합을 통해 FruR에 의한 RNA 중합효소의 전사 개시를 억제하여 과당 수송 단백질이 발현되지 않게 하는 분자적 기전이 규명되었다. 특히, X-선 결정학을 이용하여 두 단백질 복합체 구조를 최초로 규명하였고, 두 단백질의 결합 방식과 복합체의 구조적 특징들은 기존에 다른 균에서 보고된 유사한 복합체와는 다른 콜레라균 특유의 구조임을 확인하였다. 이번 연구를 통해 포도당, 과당 등 외부 영양분에 따른 세균 내 유전자 전사 조절 기전을 파악할 수 있었다. 이는 영양분 조절을 통한 비브리오 균의 병원성 제어 기술에 활용될 수 있을 것으로 기대된다. 비브리오 콜레라균, 과당 오페론, 전사 조절 기전- 윤창규(Cornell University)
댓글 작성 로그인
팝업 닫기관련 링크
연구자 키워드
관련분야 연구자보기
관련분야 논문보기
