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Nguyen Minh Duc
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성균관대학교
 
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Assembly of a GPCR-G Protein Complex
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Abstract

The activation of G proteins by G protein-coupled receptors (GPCRs) underlies the majority of transmembrane signaling by hormones and neurotransmitters. Recent structures of GPCR-G protein complexes obtained by crystallography and cryoelectron microscopy (cryo-EM) reveal similar interactions between GPCRs and the alpha subunit of different G protein isoforms. While some G protein subtype-specific differences are observed, there is no clear structural explanation for G protein subtype-selectivity. All of these complexes are stabilized in the nucleotide-free state, a condition that does not exist in living cells. In an effort to better understand the structural basis of coupling specificity, we used time-resolved structural mass spectrometry techniques to investigate GPCR-G protein complex formation and G-protein activation. Our results suggest that coupling specificity is determined by one or more transient intermediate states that serve as selectivity filters and precede the formation of the stable nucleotide-free GPCR-G protein complexes observed in crystal and cryo-EM structures.

논문정보
- 형식: Research article
- 게재일: 2019년 05월 (BRIC 등록일 2019-05-13)
- 연구진: 국내(교신)+국외 연구진태극기
- 분야: Cell_Biology, Biochemistry, Molecular_Biology
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