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조남준
조남준 (Nam-Joon Cho) 저자 이메일 보기
Nanyang Technological University
 
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Single Vesicle Analysis Reveals Nanoscale Membrane Curvature Selective Pore Formation in Lipid Membranes by an Antiviral α-Helical Peptide
열기 Authors and Affiliations

Abstract
Using tethered sub-100 nm lipid vesicles that mimic enveloped viruses with nanoscale membrane curvature, we have in this work designed a total internal reflection fluorescence microscopy-based single vesicle assay to investigate how an antiviral amphipathic α-helical (AH) peptide interacts with lipid membranes to induce membrane curvature-dependent pore formation and membrane destabilization. Based on a combination of statistics from single vesicle imaging, binding kinetics data, and theoretical analysis, we propose a mechanistic model that is consistent with the experimentally observed peptide association and pore formation kinetics at medically relevant peptide concentrations (10 nM to 1 μM) and unusually low peptide-to-lipid (P/L) ratio (∼1/1000). Importantly, the preference of the AH peptide to selectively rupture virions with sub-100 nm diameters appears to be related to membrane strain-dependent pore formation rather than to previously observed nanoscale membrane curvature facilitated binding of AH peptides. Compared to other known proteins and peptides, the combination of low effective P/L ratio and high specificity for nm-sized membrane curvature lends this particular AH peptide great potential to serve as a framework for developing a highly specific and potent antiviral agent for prophylactic and therapeutic applications while avoiding toxic side effects against host cell membranes.

Keywords: antiviral peptides; lipid vesicles; membrane curvature; peptide nucleation; pore formation; Single molecule fluorescence microscopy
논문정보
- 형식: Research article
- 게재일: 2012년 10월 (BRIC 등록일 2015-10-14)
- 연구진: 국외연구진
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발표: 오희정 (University of California, Berkeley)
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